1. Какое из отмеченных свойств не характерно для белков


Название1. Какое из отмеченных свойств не характерно для белков
страница1/5
Дата публикации18.03.2013
Размер0.66 Mb.
ТипДокументы
referatdb.ru > Химия > Документы
  1   2   3   4   5
Белки
1. Какое из отмеченных свойств не характерно для белков:

-1. Коллоидные

+2. Термостабильность

-3. Закономерный порядок расположения аминокислот
2. Ковалентные связи белков:

+1. Стабилизируют третичную структуру белка

+2. Используются при соединении аминокислот в первичной структуре белка
3. Какие связи не участвуют в образовании третичной структуры белка?

+1. Пептидные

-2. Водородные

-3. Ионные

-4. Дисульфидные
4. Что обеспечивает четвертичная структура белков:

-1. Растворимость

-2. Видовую специфичность

+3. Кооперативный эффект
5. Нативная структура белка определяется:

-1. Первичной структурой

-2. Вторичной структурой

+3. Третичной структурой
6. Предопределена генетически:

+1. Первичная структура

-2. Вторичная структура

-3. Третичная структура

-4. Четвертичная структура белка
7. Какое из отмеченных свойств характерно для белков?

+1. Способность к специфическим взаимодействиям

-2. Термостабильность

-3. Устойчивость к изменению рН
8. Первичная структура белков обеспечивает:

-1. Растворимость

-2. Термоустойчивость

-3. Функциональную активность

+4. Формирование последующих уровней структурной организации молекулы
9. Какие связи характерны для первичной структуры белка?

+1. Ковалентные

-2. Нековалентные
10. Какова роль ионных и гидрофобных связей в белках?

+1. Формирование третичной структуры

-2. Соединение аминокислот в молекуле белков
11. К каким белкам относится миоглобин?

-1. Фибриллярным

+2. Глобулярным
12. Для денатурированных белков характерно:

-1. Наличие водородных связей

+2. Наличие пептидных связей

-3. Наличие вторичной и третичной структуры
13. Какая ковалентная связь стабилизирует третичную структуру белковой молекулы?

-1. Пептидная

+2. Дисульфидная

-3. Ионная
14. Как тип четвертичной структуры влияет на характер выполняемой белком функции?

-1. Определяет конформацию молекулы

-2. Формирует активный центр

+3. Обеспечивает кооперативный эффект
15. Какое свойство характерно для белков?

+1. Амфотерность

-2. Устойчивость к изменению рН

-3. Термостабильность
16. Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы в пределах 5,5. Какой заряд имеют белки цитоплазмы при рН=7,36?

-1. +

+2. -
17. С точки зрения механики белковую глобулу можно представить как:

-1. Апериодический кристалл

+2. Армированную каплю
18. Главная функция шаперона hsp 70 состоит в:

+1. Удержании вновь синтезированных белков от неспецифической агрегации

-2. Обеспечении оптимальных условий для эффективного сворачивания
19. К свойствам пептидной связи в белках относится все, кроме:

-1. Имеет частично двойной характер

+2. Является нековалентной

-3. Невозможно свободное вращение

-4. Является компланарной
20. Какая из перечисленных аминокислот является положительно заряженной

-1. Лейцин

+2. Лизин

-3. Серин

-4. Глицин
21. Какие из перечисленных механизмов являются механизмами регуляции процесса сворачивания полипептидной цепи внутри клетки:

+1. Механизмы регуляции скорости превращения "расплавленной глобулы" в нативную структуру

+2. Механизмы, обеспечивающие защиту частично свернутого белка от неспецифической агрегации

-3. Химическая модификация
22. Какой первый этап выделения белков из ткани:

-1. Экстракция растворителями

-2. Выделение индивидуальных белков из смеси

-3. Определение молекулярной массы и проверка гомогенности

+4. Гомогенизация
23. В каком направлении будут перемещаться белки сыворотки крови при электрофорезе при рН=8,6?

-1. Катоду

+2. Аноду

-3. Остаются на старте
24. Какой белок будет выходить первым при гельфильтрации:

+1. М. М. 200 тыс.

-2. М. М. 85 тыс.

-3. М. М. 30 тыс.
25. Какой метод можно использовать для выделения индивидуального белка?

-1. Кристаллизацию

+2. Препаративное ультрацентрифугирование

-3. Высаливание
26. Какие вещества применяют для высаливания белков?

+1. Сульфат аммония

-2. Сахароза

-3. Кислоты

-4. Тяжелые металлы
27. Какой метод используется для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей?

-1. Высаливание

-2. Изоэлектрофокусирование

-3. Электрофорез

+4. Диализ
28. Метод гель-фильтрации основан на:

+1. Различиях молекулярной массы

-2. Различиях величин заряда

-3. Различиях растворимости
29. Скорость осаждения белков зависит:

-1. От числа растворенных молекул

+2. От молекулярной массы белков

-3. От величины заряда белковых молекул
30. В основе метода аффинной хроматографии лежит:

-1. Амфотерность

-2. Растворимость

+3. Специфическое взаимодействие
Ферменты
1. Какой фермент обладает относительной групповой специфичностью?

-1. D-оксидаза

-2. Липаза

+3. Пепсин

-4. Уреаза
2. Как называется дополнительная группа фермента прочно связанная с его белковой частью?

-1. Кофактор

-2. Апофермент

-3. Холофермент

-4. Кофермент

+5. Простетическая группа
3. Ферменты денатурируют при температуре:

-1. 0°С

+2. 80-100°С

-3. 20-30°С

-4. 30-40°С
4. Какое свойство присуще как неорганическим катализаторам, так и ферментам одновременно?

+1. Не сдвигают подвижного равновесия

-2. Высокая специфичность

-3. Физиологические условия протекания реакции
5. К какому классу относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ?

-1. Лиазы

+2. Лигазы

-3. Оксидоредуктазы

-4. Трансферазы
6. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов?

-1. 50-60°С

-2. 15-20°С

+3. 35-40°С
7. Если константа Михаэлиса велика, то для достижения 1/2 Vmах потребуется:

-1. Мало субстрата

+2. Много субстрата

-3. Количество субстрата не играет роли
8. Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата:

-1. Реакцию нулевого порядка

-2. Реакцию смешанного порядка

+3. Реакцию первого порядка

-4. Всю кривую
9. Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к субстрату:

-1. Выше

+2. Ниже

-3. Остается неизменным
10. Абсолютной специфичностью обладает:

-1. Химотрипсин

-2. Пепсин

+3. Уреаза

-4. Липаза
11. Относительной специфичностью обладает:

-1. Химотрипсин

-2. Пепсин

-3. Уреаза

+4. Липаза
12. Максимальная активность большинства ферментов при рН:

-1. Кислом, рН= 1,5-2,0

-2. Щелочном, рН=8,0-9,0

+3. Близком к нейтральному
13. Изоферменты:

+1. Отличаются локализацией

-2. Сходны по локализации

+3. Катализируют одну реакцию

-4. Катализируют разные реакции
14. Как ферменты влияют на энергию активации?

-1. Увеличивают

+2. Уменьшают

-3. Не изменяют
15. Какие ферментв катализируют внутримолекулярный перенос группы?

-1. Оксидоредуктазы

-2. Лиазы

+3. Изомеразы

-4. Трансферазы
16. Какое значение рН является оптимальным для пепсина?

+1. 1-2

-2. 3-5

-3. 5-7

-4. Близкое к нейтральному
17. Сродство фермента к субстрату характеризует:

-1. Константа равновесия

+2. Константа Михаэлиса

-3. Константа диссоциации
18. Уравнение Холдейна и Бриггса описывает на графике зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата:

-1. Реакцию первого порядка

+2. Всю кривую

-3. Реакцию нулевого порядка

-4. Реакцию смешанного порядка
19. График, построенный по уравнению Лайнуивера и Берка, позволяет точно определить:

-1. Концентрацию фермента

+2. Константу Михаэлиса

-3. Концентрацию субстрата

+3. Максимальную скорость реакции
20. Антиметаболиты могут выступать в качестве:

+1. Конкурентных ингибиторов

-2. Неконкурентных ингибиторов

-3. Необратимых ингибиторов

-4. Неспецифических ингибиторов
21. Для заместительной терапии используется фермент:

-1. Лактатдегидрогеназа

-2. Аргиназа

+3. Пепсин

-4. Фосфолипаза А2
22. Какие изоформы лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в сердце?

+1. ЛДГ1

+2. ЛДГ2

-3. ЛДГЗ

-4. ЛДГ4

-5. ЛДГ5
23. Какая изоформа креатинфосфокиназы (КФК) локализована преиму-щественно в миокарде.

-1. ВВ

+2. МВ

-3. ММ
24. При действии конкурентных ингибиторов:

-1. Vmax постоянна, Кm уменьшается

+2. Vmax постоянна, Кm увеличивается

-3. Vmax уменьшается, Кm увеличивается

-4. Vmax уменьшается, Кm уменьшается
25. При действии неконкурентных ингибиторов-

+1. Vmax уменьшается, Кm не меняется

-2. Vmax постоянна, Кm уменьшается

-3. Vmax уменьшается, Кm увеличивается
Биологические мембраны
1. Основными липидами мембран является все, кроме:

-1. Фосфолипиды

-2. Холестерин

+3. Триацилглицерины

-4. Гликолипиды
2. Для биологических мембран характерны все свойства, кроме:

-1. Асимметричное расположение липидов

+2. Быстрая пассивная диффузия неорганических ионов через липидный бислой.

-3. Латеральная диффузия молекул липидов

-4. Латеральная диффузия молекул белков

-5. Поперечная диффузия (флип-флоп) молекул липидов
3. Для белков мембран характерны все перечисленные свойства, кроме:

-1. Белки мембран могут быть связаны с углеводами, т. е. являться гликопротеинами

-2. Интегральные прошивающие белки пронизывают бислой липидов мембраны насквозь

+3. Периферические белки прочно связаны с мембраной

-4. Белки мембран способны к латеральной диффузии
4. Для углеводных компонентов мембран характерны функции:

+1. Стабилизация положения белковых и липидных молекул в бислое мембраны

+2. Являются рецепторами

-3. Формируют барьер проницаемости для полярных молекул

+4. Участвуют в межклеточном взаимодействии

+5. Антигенные детерминанты
5. В состав фосфолипидов входят спирты:

-1. Этанол

+2. Глицерин

+3. Сфингозин

-4. Метанол
6. Какую роль играет холестерин в мембранах:

-1. Образует гликокаликс

+2. Регулирует упаковку и контролирует подвижность компонентов мембраны

-3. Осуществляет трансмембранный перенос веществ

-4. Осуществляет рецепцию внешних сигналов
7. Какие виды транспорта веществ через мембрану не требуют затрат энергии

+1. Простая диффузия

+2. Облегченная диффузия

-3. Активный транспорт
8. Простая диффузия небольших гидрофильных молекул через мембрану возможна благодаря:

-1. Наличию белков-переносчиков

+2. Присутствию белковых пор (каналов)

+3. Образованию пор ("дефектов" структуры) в липидном бислое

-4. Хорошей растворимости гидрофильных молекул в липидах
9. Для облегченной диффузии характерно:

+1. По сравнению с простой диффузией обеспечивает большую скорость переноса.

-2. Требует затрат энергии

+3. Требует участия белков-переносчиков

+4. Характерен эффект насыщения

+5. Обеспечивает специфичный транспорт
10. Какие компоненты пищи определяют ее биологическую ценность:

+1. Незаменимые аминокислоты

-2. Насыщенные жирные кислоты

+3. Витамины

+4. линолевая и линоленовая кислоты

-5. Глюкоза
Биохимия питания
1. Эмульгирование липидов в кишечнике происходит под влиянием факторов

+1. Перистальтика кишечника

+2. Выделение СО2, образующегося при нейтрализации кислого содержимого желудка

+3. Действие желчных кислот

-4. Действие липазы
2. Трипсиноген превращается в активный трипсин с помощью:

-1. Соляной кислоты

-2. Колипазы

+3. Энтерокиназы

-4. Желчных кислот

+5. Аутокаталитически
3. Каким видом специфичности обладает химотрипсин

-1. Абсолютная

-2. Относительная

+3. Относительная групповая

-4. Стереохимическая
4. Трипсин расщепляет связи, образованные

-1. СООН - группой ароматических аминокислот

-2. Отщепляет С- концевую аминокислоту

+3. СООН - группой основных аминокислот

-4. NH2 - группой ароматических аминокислот
5. Линолевая и линоленовая кислоты присутствуют в большом количестве в:

+1. Подсолнечном масле

-2. Сливочном масле

-3. Свином сале

+4. Оливковом масле
6. Какой вид специфичности характерен для фермента липаза

-1. Абсолютная

+2. Относительная

-3. Относительная групповая

-4. Стереохимическая
7. Пепсин расщепляет пептидные связи, образованные

-1. СООН - группой ароматических аминокислот

+2. NH2 - группой ароматических аминокислот

-3. СООН - группой основных аминокислот

-4. Отщепляет N - концевую аминокислоту
8. Карбоксипептидаза расщепляет пептидные связи, образованные:

-1. СООН - группой ароматических аминокислот

-2. СООН - группой основных аминокислот

-3. СООН - группой N - концевой аминокислоты

+4. NH2 - группой С - концевой аминокислоты
9. Роль желчных кислот в переваривании:

+1. Эмульгируют липиды

-2. Активируют трипсиноген

+3. Активируют липазу

+4. Образуют мицеллы
Биоэнергетика. Биологическое окисление
1. Объясните, почему в живой клетке реакция образования воды из водорода и кислорода не сопровождается взрывом:

+1. Процесс многоступенчатый

-2. Препятствует прочность мембраны митохондрий

-3. Действуют антиоксиданты
2. Укажите, синтез какого фермента цепи переноса электронов может быть нарушен, если с пищей не поступает витамин РР:

+1. НАД-зависимые дегидрогеназы

-2. ФМН-зависимые дегидрогеназы

-3. Сукцинатдегидрогеназа

-4. Цитохромоксидаза

3. Назовите фермент, который осуществляет перенос электронов непосредственно на кислород:

-1. НАД-зависимые дегидрогеназы

-2. ФМН-зависимые дегидрогеназы

-3. Сукцинатдегидрогеназа

+4. Цитохромоксидаза
4. Укажите компонент цепи переноса электронов и протонов, который собирает электроны от любых субстратов окисления:

-1. НАДН-дегидрогеназа

+2. Убихинон (КоQ)

-3. Цитохром С
5. Поясните, какие из компонентов цепи переноса электронов ингибируются цианидами:

-1. Сукцинатдегидрогеназа

-2. Убихинон-цитохром-С-редуктаза

+3. Цитохромоксидаза
6. Выберите, какие из перечисленных соединений являются макроэргическими, если стандартная свободная энергия гидролиза их составляет:

-1. Фруктозо-6-фосфат - 15,9 кДж/моль (-3,8 ккал/моль)

+2. Креатинфосфат - 42,7 кДж/моль (-10,3 ккал/моль)

+3. Фосфоенолпируват - 54,0 кДж/моль (-14,8 ккал/моль)

+4. АТФ - 32,2 кДж/моль (-7,3 ккал/моль)
7. Назовите способы образования АТФ:

+1. Субстратное фосфорилирование

-2. Перекисное окисление

+3. Окислительное фосфорилирование
8. Коэффициент окислительного фосфорилирования для полной дыхательной цепи равен:

-1. 4

+2. 3

-3. 2

-4. 1
9. Какая из указанных функций митохондрий нарушится после обработки их детергентом, разрушающим структуру мембран?

+1. Сопряжение окисления и фосфорилирования

-2. Транспорт электронов

-3. Дегидрирование субстратов
10. Дыхательный контроль обеспечивается концентрацией:

-1. Глюкозы

-2. Лактата

+3. АДФ

-4. НАДФ
11. Ферменты окислительного фосфорилирования локализованы:

-1. В матриксе митохондрий

+2. Во внутренней мембране митохондрий

-3. В межмембранном пространстве

-4. Во внешней мембране митохондрий
12. Разобщение дыхания и фосфорилирования достигается при:

-1. Снижении активности Н+ зависимой АТФ-азы

-2. Ингибировании АДФ-АТФ транслоказы

+3. Повышении проницаемости внутренней мембраны митохондрий для протонов
13. Свободными радикалами являются:

+1. Гидроксидный радикал

+2. Супероксидный анион

+3. Пероксидный радикал

-4. Окись углерода
14. В антиоксидантную систему защиты входят:

+1. Витамин С

+2. Витамины А, Е

-3. Витамин В3

-4. Витамин Н
15. Монооксигеназные системы вводят в субстрат:

-1. SH-группы

+2. ОН-группы

-3. СООН-группы

-4. NH2 группы
  1   2   3   4   5

Похожие рефераты:

Методические рекомендации для практических и лабораторных занятий...
Тема: Лабораторное занятие по теме «Количественное определение белков и ферментов в крови»
Курс: 1 Специальность: 051301 «Общая медицина»; 051302 «Стоматология»
Тема: Особенности физико-химических свойств растворов биополимеров. Общие свойства белков
Обмен белков
Гниение белков в кишечнике, обезвреживание токсичных продуктов гниения белков в организме. Демонстрация и интерпретация результатов...
Методическое указание для преподавателей специальность: Фармация
Общая природа продуктов распада. Типы связей аминокислот в молекулах белков. Амфотерность белков. Цветные реакции на белки. Зависимость...
Методические рекомендации для практических и лабораторных занятий...
Составители: зав кафедрой, проф. Л. Е. Муравлева, преподаватели к м н. Д. А. Клюев, Г. Т. Колебаева, Е. В. Позднякова
1. Выберите из представленного заболевание, для которого наиболее...
Выберите из представленного заболевание, для которого наиболее характерно развитие асептического некроза головки бедренной кости
Методическое указание для преподавателей занятие №1 Тема: Правила техники безопасности
Общая природа продуктов распада. Типы связей аминокислот в молекулах белков. Амфотерность белков. Цветные реакции на белки. Зависимость...
Методическое указание для преподавателей специальность: Стоматология...
Общая природа продуктов распада. Типы связей аминокислот в молекулах белков. Амфотерность белков. Цветные реакции на белки. Зависимость...
План: Взаимосвязь обменов веществ: Образование углеводов из белков и белков из углеводов
Пути взаимосвязи обменов белков, углеводов и липидов. Общие источники энергии и общие промежуточные продукты. Общие пути распада....
План: Введение в биохимию Понятие о белках. Функции белков Общие...
Введение в биохимию. Белки, функции. Общие свойства белков. Классификация. Простые белки

Вы можете разместить ссылку на наш сайт:
Школьные материалы


При копировании материала укажите ссылку © 2013
контакты
referatdb.ru
referatdb.ru
Рефераты ДатаБаза